تحضير درس العلاقة بين بنية ووظيفة الإنزيم 3 ثانوي

العلاقة بين بنية ووظيفة الإنزيم
2-1- دراسة حركية التفاعلات الإنزيمية عن طريق : ExAO
أ- تغيرات الحركية الإنزيمية بدلالة نوع التفاعل
التجربة1: دراسة تغيرات الأكسجين بدلالة الزمن في غياب ووجود الانزيم : الوثيقة 3 ص 63

1-التحليل والتفسير:
– المنحنى باللون الأصفر : نلاحظ عدم تغير تركيز الأكسجين لعدم دخوله في أكسدة مادة التفاعل (الغلوكوز) وذلك راجع لغياب الإنزيم GOالمحفز.
المنحنى باللون : عند إضافة إنزيم GO نلاحظ تناقص تركيز الأكسجين لدخوله في أكسدة مادة التفاعل (الغلوكوز) بتحفيز من إنزيم GO
2- تحديد دور إنزيم GO: يعمل إنزيم GO على تحفيز هذا التفاعل وذلك باستهلاك الأكسجين لأكسدة الغلوكوز وإنتاج حمض الغلوكونيك و H2O2

1- التحليل والتفسير:
عند الحقن الثاني نلاحظ زيادة انخفاض تركيز الأكسجين لدخوله في أكسدة مادة التفاعل (الغلوكوز) وذلك بتحفيز من الإنزيم GO الذي كان موجودا منذ بداية التسجيل أي أن الإنزيم لم يتأثر بالتفاعل.
2- المعلومة الإضافية التي يمكن استنتاجها: الإنزيم لا يستهلك أثناء التفاعل
نتيجة: تعمل الإنزيمات على تحفيز وتسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية حيث أنها لا تتأثر ولا تستهلك أثناء التفاعل.
ب- تغيرات السرعة الابتدائية للتفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل الوثيقة 5 ص 64


1- التحليل:
يوضح المنحنى تغيرات سرعة التفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل
نلاحظ تزايد السرعة الابتدائية للتفاعل تدريجيا كلما زاد تركيز مادة التفاعل إلى غاية القيمة القصوى Vi=34.8
لتبقى ثابتة وهذا مهما زاد تركيز مادة التفاعل
الاستنتاج: تبقى سرعة التفاعل الإنزيمي ثابتة عند التراكيز العالية لمادة التفاعل
2- الفرضية: يعود سبب ثبات سرعة التفاعل في التراكيز المرتفعة إلى تشبع الإنزيم بمادة التفاعل

نتيجة: إن السرعة الابتدائية للتفاعل الإنزيمي تتناسب طردا مع تركيز مادة التفاعل في التراكيز الضعيفة أما في التراكيز العالية لمادة التفاعل فتبقى هذه السرعة ثابتة

ج- تغيرات الحركية الإنزيمية بدلالة طبيعة مادة التفاعل: الوثيقة 6 ص 65

التفسير: نفسر عدم استهلاك الأكسجين في حالة الفركتوز لعدم دخوله في أكسدة الفركتوز بسبب عدم تحفيز إنزيم GO لهذا التفاعل أي أن الإنزيم نوعي
نتيجة: تتميز الإنزيمات بالتخصص الوظيفي أي لكل إنزيم مادة تفاعل معينة

2-2- التكامل البنيوي بين مادة التفاعل والإنزيم
أ- الموقع الفعال للإنزيم الوثيقة 07 ص 65

1- نلاحظ وجود تكامل في البنية الفراغية لجزئ صغير من الإنزيم (تجويف) ومادة التفاعل يدعى الموقع الفعال لأنه الموقع الذي يحدث فيه التفاعل.
2- نعم تأكدت الفرضية لأنه هناك عدد محد من المواقع عند تشبعها تصل سرعة الإنزيم إلى أقصاها ومن ثم تثبت سرعة التفاعل في التراكيز العالية.
نتيجة: تتميز الإنزيمات بوجود مواقع فعالة على مستوى بنيتها الفراغية خاصة بارتباط مادة التفاعل ليتشكل المعقد: إنزيم-مادة التفاعل (SE)
ب – العلاقة بين الإنزيم ومادة التفاعل الوثيقة 08 ص 66


1- في الشكل أ نلاحظ تكامل شكل الموقع الفعال وشكل مادة التفاعل قبل الارتباط اما في الشكل ب فيحدث تغير في شكل الموقع الفعال مادة التفاعل حتى يتم التكامل البنيوي وهذا ما يدعى بالتكامل المحفز
الاستنتاج: التكامل البنيوي بين الموقع الفعال ومادة التفاعل ضروري لتشكل المعقد SE
2- نوع التفاعل الإنزيمي في الحالة ج هو التحول الكيميائي وفي الحالة د تفاعل التحلل وفي الحالة و تفاعل البناء
* يمكن ان يكون للإنزيم الواحد أكثر من مادة تفاعل

نتيجة: تشكل المعقد إنزيم-مادة التفاعل (SE) يتطلب وجود تكامل بنيوي بين الموقع الفعال للإنزيم ومادة التفاعل.
تتميز بعض الإنزيمات بتغيير الشكل الفراغي لموقعها الفعال في وجود مادة التفاعل لتشكيل المعقد SE يدعى بالتكامل المحفز.

خلاصة:
يرتكز التأثير النوعي للأنزيم و مادة التفاعل على تشكل معقد أنزيم ـ مادة التفاعل ،ينشأ أثناء حدوثه رابطة انتقالية بين جزء من مادة التفاعل ومنطقة خاصة من الأنزيم تدعى الموقع الفعال.
يحدث التكامل بين الموقع الفعال للأنزيم ومادة التفاعل عند اقتراب هذه الأخيرة التي تحفز الأنزيم لتغيير شكله الفراغي فيصبح مكملا لشكل مادة التفاعل:إنه التكامل المحفز.
إن تغير شكل الأنزيم يسمح بحدوث التفاعل لأن المجموعات الكيميائية الضرورية لحدوثه تصبح في الموقع المناسب للتأثير على مادة التفاعل.

تقويم:
ماهو نوع التفاعل الذي ينتمي إليه إنزيم GO؟ علل
الإجابة:
نوع التفاعل هو تحول كيميائي لأن الإنزيم يحول مادتي الأكسجين والغلوكوز إلى غلوكونيك و H2O2

اترك تعليقاً

لن يتم نشر عنوان بريدك الإلكتروني.

هذا الموقع يستخدم Akismet للحدّ من التعليقات المزعجة والغير مرغوبة. تعرّف على كيفية معالجة بيانات تعليقك.